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Title: Análisis estructural y evolutivo de dominios de unión a calmodulina en Ca²⁺- ATPasas de membrana plasmática y de organelos
Authors: Ramírez Iglesias, José Rubén
Mantilla Bedoya, Génesis Gianella
Keywords: BIOTECNOLOGÍA
CA2+-ATPASAS DE MEMBRANA PLASMÁTICA
MOTIVOS DE UNIÓN A CALMODULINA
CALMODULINA
Issue Date: Mar-2022
Publisher: Universidad Internacional SEK
Citation: CT-BIO R177an/2022
Abstract: Ca2+-mediated cell signaling is a process widely spread in the tree of life, being the plasma membrane Ca2+-ATPase (PMCA) one of the most relevant mechanisms in charge of the mobilization of intracellular Ca2+ to the outside, thanks to the calmodulin-binding domain (CaMBD), which has a high affinity for calmodulin (CaM) and their interaction stimulates the enzymatic activity of PMCAs. Even with the high level of CaM conservation, CaMBDs in PMCAs lack consensus sequences; therefore, the aim of this work is to perform an in-silico analysis of the primary structure of CaMBDs in plasma membrane and intracellular Ca2+-ATPases, to determine their characteristics and possible motifs. For this purpose, patterns were identified in MEME from 22 sequences with experimentally proven or putative CAMBD, obtaining CaMBD1-4 from which 98 sequences of different organisms were obtained. The total sequences were analyzed by bioinformatics programs obtaining that CaMBD-1 and CaMBD-4 are characteristic of the Animalia kingdom and are located at the C-terminus, while CaMBD-3 is present in the Plantae kingdom at the N-terminus and CaMBD-2 is found in both kingdoms in unicellular and multicellular organisms. Nine groups were determined for the evaluation of physicochemical parameters of CaMBD, having 1 to 2 hydrophobic residues in its primary structure, a net positive charge and a length between 8 and 15 residues. As a result, CaMBD-1 is similar to the Ca2+ dependent motif while CaMBD2-4 could be considered non-canonical motifs.
Description: La señalización celular mediada por el Ca2+ es uno de los procesos presentes en diferentes grupos del árbol de la vida, siendo la Ca2+-ATPasa de membrana plasmática (PMCA) uno de los mecanismos más relevantes al movilizar Ca2+ intracelular al exterior gracias al dominio de unión a calmodulina (CaMBD) que, posee una alta afinidad por la calmodulina (CaM) y cuando interactúan se estimula la actividad enzimática de las PMCA. Aún con el alto nivel de conservación de CaM, los CaMBD en PMCA carecen de secuencias consenso por lo que, el objetivo de este trabajo es realizar un análisis in-silico de la estructura primaria de CaMBD en Ca2+-ATPasas de membrana plasmática e intracelulares, para determinar sus características y posibles motivos específicos. Para lo cual, se identificaron patrones en MEME a partir de 22 secuencias con CAMBD comprobados experimentalmente o putativas, obteniendo CaMBD1-4 a partir de los cuales, se obtuvieron 98 secuencias de diferentes organismos. El total de secuencias fue analizado mediante programas bioinformáticos obteniendo que, CaMBD-1 y CaMBD-4 son característicos del reino Animalia y están localizados en el C-terminal, mientras que CaMBD-3 está presente en el reino Plantae en el N-terminal y, CaMBD-2 se encuentra en ambos reinos tanto en organismos unicelulares como pluricelulares. Se determinaron 9 grupos para la evaluación de parámetros fisicoquímicos de CaMBD, teniendo de 1 a 2 residuos hidrofóbicos en su estructura primaria, una carga neta positiva y una longitud entre 8 y 15 residuos. Dando como resultado que, CaMBD-1 es similar a los motivos de unión a calmodulina Ca2+ dependientes, mientras que CaMBD2-4 podrían ser considerados motivos no canónicos.
URI: https://repositorio.uisek.edu.ec/handle/123456789/4569
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